*609523
ALDEHYDIDEHYDROGENAASI, PERHE 3, ALAPERHE A, JÄSEN 2; ALDH3A2
Vaihtoehtoiset otsikot; symboleja
RASVAALDEHYDIDEHYDROGENAASI; FALDH
ALDEHYDIDEHYDROGENAASI 10; ALDH10
HGNC:n hyväksymä geenisymboli: ALDH3A2
SNOMEDCT:111303009;
Sytogeneettinen sijainti: 17p11.2 Genomiset koordinaatit (GRCh38): 17:19,648,136-19,677,596 (NCBI:ltä)
Geeni-fenotyyppisuhteet
| Sijainti | Fenotyyppi | Fenotyyppi MIM-numero | Perintö | Fenotyyppi kartoitusavain |
|---|---|---|---|---|
| 17p11.2 | Sjogren-Larssonin oireyhtymä | 270 200 | Autosomaalinen resessiivinen | 3 |
TEKSTI
Kuvaus
Rasvaaldehydidehydrogenaasi (EC 1.2.1.3) katalysoi rasva-aineenvaihdunnasta peräisin olevien pitkäketjuisten aldehydien hapettumista.
Kloonaus ja ilmentäminen
De Laurenzi et ai. (1996) kloonattiin ihmisen FALDH-cDNA:ta. Chang ja Yoshida (1997) eristivät ihmisen maksan ALDH10 (FALDH tai ALDH3A2) cDNA:t ja ihmisen ALDH10-geenin. ALDH10-geenin 5-prime-reunustavan alueen sekvenssianalyysi paljasti lukuisia mahdollisia sitoutumiskohtia transkriptiotekijöille SP1 (189906) ja AP2 (107580) ja yhden oletetun HIP1:n (601767) sitoutumiskohdan. Northern blot -analyysi havaitsi 4,0 ja 2,0 kb:n ALDH10-transkriptejä kaikissa testatuissa ihmiskudoksissa, nimittäin aivoissa, sydämessä, keuhkoissa, maksassa, haimassa, munuaisessa, luustolihaksessa ja istukassa. Nämä transkriptit tuotetaan vaihtoehtoisella polyadenylaatiolla.
Geenirakenne
Rogers et ai. (1997) karakterisoivat FALDH-geenin genomisen organisaation koostuvan 10 eksonista, jotka kattavat noin 30,5 kb. Northern blot -analyysillä Rogers et ai. (1997) osoittivat, että FALDH ilmentyy laajasti 3 transkriptiona, jotka ovat peräisin useista polyadenylaatiosignaaleista 3-alkuperäisellä transloimattomalla alueella. Lisäksi käyttämällä RT-PCR:ää Rogers et ai. (1997) havaitsivat kaikissa testatuissa kudoksissa ylimääräisen eksonin sisältävän vaihtoehtoisesti silmukoidun mRNA:n ja katsoivat tämän koodaavan entsyymiä, jolla on todennäköisesti muuttuneet kalvoa sitovat ominaisuudet.
Kartoitus
De Laurenzi et ai. (1996) kartoittivat FALDH-geenin kromosomiin 17 ihmisen ja jyrsijän soluhybridien PCR-analyysillä ja 17p11.2:een hybridisoimalla YAC:iin, jotka sisälsivät ihmisen mikrosatelliittimarkkerin D17S805, jonka arvioidaan olevan 600 kb:n sisällä SLS-geenistä (Pigg et al., Rogers 9 et ai., Rogers 9 et ai. Rogers et ai. (1997) määrittelivät, että FALDH on 50 - 85 kb päässä ALDH3:sta, ja totesivat, että läheinen kytkentä, sekvenssien samankaltaisuus (66 % identtisyys koodaavien sekvenssien välillä, lukuun ottamatta viimeisiä 35 FALDH:lle ainutlaatuista kodonia) ja rakenteellinen säilyminen osoittavat, että kahdella geenillä on yhteinen alkuperä.
Molekyyligenetiikka
De Laurenzi et ai. (1996) osoittivat selkeitä mutaatioita (esim. 609523.0001). Tsukamoto et ai. (1997) huomautti, että toisella aldehydidehydrogenaasi-isotsyymillä, ALDH3:lla (100660), on korkea aktiivisuus rasva-aldehydin hapetuksessa. He eivät löytäneet tautia tuottavia mutaatioita ALDH3:sta kolmella SLS-potilaalla, mutta tunnistivat useita ALDH10-mutaatioita (esim. 609523.0006). Sillen et ai. (1998) raportoivat 16 SLS-perheen tutkimuksesta Euroopasta ja Lähi-idästä, joiden tuloksena ALDH3A2-geenissä tunnistettiin 11 erilaista mutaatiota. Heidän tutkimuksessaan karakterisoitu mutaatiospektri sisälsi 5 nukleotidisubstituutiota, jotka johtivat aminohappomuutoksiin, 5 kehyssiirtymämutaatiota, jotka tuovat stop-kodonin, ja 1 kehyksen sisällä olevan deleetion insertion kanssa samaan kohtaan. Myös polymorfismit tunnistettiin. Mutaatiot olivat laajalti levinneet koko geeniin. Rizzo et ai. (1999) suorittivat FALDH-geenin mutaatioanalyysin 63 SLS-sukulaisen koettimissa. Näistä potilaista löydettiin 49 erilaista mutaatiota, mukaan lukien 10 deleetiota, 2 insertiota, 22 aminohapposubstituutiota, 3 nonsense-mutaatiota, 9 silmukointikohdan vikaa ja 3 kompleksista mutaatiota. Kaikilla SLS-potilailla havaittiin olevan mutaatioita. FALDH-entsyymin katalyyttisen aktiivisuuden vakava väheneminen nisäkässoluissa ekspressoituneena havaittiin 19 missense-mutaatiolla, mutta vain 1 mutaatiolla (lys266 asn:ksi; 609523.0008) näytti olevan suurempi vaikutus mRNA:n stabiilisuuteen. Kolmekymmentäseitsemän mutaatiota oli yksityisiä, ja 12 mutaatiota havaittiin kahdessa tai useammassa eurooppalaisessa tai Lähi-idässä syntyperässä. Neljä toistuvista mutaatioista liittyi useisiin yhden nukleotidin polymorfismiin (SNP), mikä viittaa siihen, että mutaatiot olivat peräisin itsenäisesti useammin kuin kerran tai ne olivat muinaisia SLS-geenejä, jotka olivat läpikäyneet intrageenisen rekombinaation.
Nimikkeistö
Vasiliou et ai. (1999) taulukoisivat tunnetut eukaryoottisten aldehydidehydrogenaasigeenit, listasivat ihmisen alleeliset variantit ja suosittelivat nimistöä, joka perustuu erilaiseen evoluutioon ja kromosomikartoituksiin. He suosittelivat, että ALDH10 ('triviaali' nimi) muutetaan muotoon ALDH3A2. Tässä järjestelmässä ALDH on juurisymboli; ensimmäinen arabialainen numero osoittaa perheen, "A" osoittaa alaperheen ja toinen arabialainen numero osoittaa yksittäisen geenin. He listasivat 8 alleelista varianttia ALDH3A2-geenille.
ALLEELISET VARIANTIT 9 valittua esimerkkiä):
.0001 SJOGREN-LARSSONIN syndrooma
ALDH3A2, 1-BP DEL, 525T
ClinVar: RCV000001703
3-vuotiaalla japanilaisella pojalla, joka syntyi ei-sukulaisvanhemmille ja kärsi Sjogren-Larssonin oireyhtymästä (SLS; 270200), De Laurenzi et al. (1996) osoittivat FALDH-geenin nukleotidien T525 ja G808 (609523.0002) deleetiota. FALDH-cDNA-fragmenttien kloonaus ja sekvensointi mahdollisti niiden osoittamisen, että nämä 2 mutaatiota sijaitsivat eri alleeleissa, ts. että potilas oli yhdiste heterotsygootti. Isän havaittiin olevan heterotsygoottinen T521-deleetion suhteen, kun taas äiti oli heterotsygoottinen G808-deleetion suhteen. Molemmat deleetiot johtivat kehyksen siirtoon ja ketjun lopettamiseen 5 ja 4 kodonia alavirtaan, vastaavasti. Tämän seurauksena mutatoituneiden alleelien tuotteet typistyisivät suuresti, jolloin C-terminaalista puuttuisi puolet tai kaksi kolmasosaa proteiinista. Merkittävää on, että molemmista epänormaaleista proteiineista puuttui aminohappotähteet, jotka ovat välttämättömiä entsyymiaktiivisuudelle muissa ALDH:issa.
.0002 SJOGREN-LARSSONIN syndrooma
ALDH3A2, 1-BP DEL, 808G
ClinVar: RCV000001704
Keskustelua varten 1 bp:n deleetiosta FALDH-geenissä (808delG), joka löydettiin yhdisteen heterotsygoottisessa tilassa potilaalla, jolla on Sjogren-Larssonin oireyhtymä (SLS; 270200), De Laurenzi et ai. (1996), katso 609523.0001.
.0003 SJOGREN-LARSSONIN syndrooma
ALDH3A2, 3-BP DEL/21-BP INS, ALA314GLY, PRO315ALA
ClinVar: RCV000001705, RCV001794427
De Laurenzi et al. 5-vuotiaalla tytöllä, jolla on Sjogren-Larssonin oireyhtymä (SLS; 270200) ja joka syntyi eurooppalaisesta sekalaista alkuperää oleville sukulaisvanhemmille. (1996) havaitsivat FALDH-geenin (941_943del) 3 bp:n deleetion yhdistettynä 21 bp:n insertioon molemmissa alleeleissa. Tämä mutaatio johti ala314-gly- ja pro315-ala-substituutioihin, joissa parin väliin lisättiin 6 aminohappoa (A-K-S-T-V-G). Merkittävää on, että pro315 on poikkeuksetta konservoitunut 16 muun ALDH:n joukossa, ja siksi sillä on todennäköisesti olennainen rooli entsyymitoiminnassa. Normaalissa genomisessa DNA:ssa on introni cDNA:n NT940:n ja NT941:n välissä potilaan mutaation kohdassa. Kirjoittajat huomauttivat, että deleetio/insertio tapahtui välittömästi alavirtaan ennustetusta introni-eksonin silmukointikohdasta, ja siksi se saattoi johtua sopimattomasta silmukoitumisesta tai se saattoi edustaa insertiota/deleetiota genomisen DNA:n sisällä. Intronin ja eksoni-liitoksen ylittävän genomisen DNA-fragmentin tutkimus osoitti kuitenkin, että insertio/deleetiomutaatio oli tapahtunut itse genomisessa DNA:ssa, alavirtaan intronista, ilman, että intronisekvenssi oli muuttunut. Jokainen vanhempi oli heterotsygoottinen tämän monimutkaisen mutaation suhteen. Saman mutaation tunnistivat Tsukamoto et ai. (1997) SLS-potilaalla.
.0004 SJOGREN-LARSSONIN syndrooma
ALDH3A2, CYS214TYR
SNP: rs72547564, gnomAD: rs72547564, ClinVar: RCV000001706
De Laurenzi et ai. (1996) raportoivat FALDH-geenin homotsygoottisesta cys214-to-tyr (C214Y) -substituutiosta potilaalla 3, jolla oli Sjogren-Larssonin oireyhtymä (SLS; 270200). Pistemutaatio, G-to-A-siirtymä, johti NlaIII-restriktiokohdan menettämiseen. Potilas syntyi sukulaisvanhemmista.
.0005 SJOGREN-LARSSONIN syndrooma
ALDH3A2, PRO315SER
SNP: rs72547571, gnomAD: rs72547571, ClinVar: RCV000001707, RCV000255529
Korkein Sjogren-Larssonin oireyhtymän (SLS; 270200) ilmaantuvuus esiintyy Pohjois-Ruotsissa; häiriö kuvattiin ensimmäisen kerran kyseisen alueen potilaiden perusteella. Pohjois-Ruotsin alkuperää sairastavilla SLS-potilailla Sillen et al. (1997) löysi pistemutaation FALDH-geenin eksonista 7. Mutaatio koostui C-T-substituutiosta cDNA:n nukleotidiasemassa 943. Tämä johti seriinin substituutioon proliinilla aminohappotähteessä 315 (P315S). De Laurenzi et ai. (1997) löysi myös P315S-mutaation FALDH-geenistä 7:ssä 19:stä eurooppalaisesta syntyperästä, mikä vastaa 24 % SLS:ää aiheuttavista alleeleista. Mutaatio löydettiin vain pohjoiseurooppalaisista syntyperäisistä potilaista Ruotsista, Hollannista, Saksasta ja Belgiasta. Sillen et ai. (1997) suorittivat prenataalisen diagnoosin ja PCR-pohjaisen mutaatioanalyysin raskaudessa, jossa vanhemmat olivat heterotsygoottisia P315S-mutaation kantajia. Sikiön todettiin olevan homotsygoottinen ja siten SLS:n vaikutuksen alainen. Vanhemmat päättivät keskeyttää raskauden. Tutkimuksessa 29 SLS-potilaalla, joilla oli biokemiallisesti määritelty FALDH-puutos Alankomaissa, IJlst et al. (1999) havaitsivat alleelitaajuuden 5/58 (8,6 %) 943C-T-alleelille. Vain yksi potilas oli homotsygoottinen mutaation suhteen.
.0006 SJOGREN-LARSSONIN syndrooma
ALDH3A2, 2-BP DEL, 1297GA
SNP: rs387906256, ClinVar: RCV000001708, RCV000413153
Potilaalla, jolla on Sjogren-Larssonin oireyhtymä (SLS; 270200), Tsukamoto et ai. (1997) löysivät 2 bp:n deleetion (1297_1298delGA) ALDH10-geenistä, josta seurasi ennenaikainen ketjun lopetus proteiinin kohdassa 434. Tutkimuksessa 29 SLS-potilaalla, joilla oli biokemiallisesti määritelty FALDH-puutos Alankomaissa, IJlst et al. (1999) havaitsivat alleelitaajuuden 10/58 (17,2 %) 1297-1298delGA-alleelille.
.0007 SJOGREN-LARSSONIN syndrooma
ALDH3A2, 5-BP INS, NT1311
SNP: rs387906257, ClinVar: RCV000001709, RCV000676619
Potilaalla, jolla on Sjogren-Larssonin oireyhtymä (SLS; 270200), Tsukamoto et ai. (1997) tunnistivat yhdisteen heterotsygoottisuuden 2 bp:n deleetiolle ALDH10-geenin nukleotidissa 1297 (609523.0006) ja 5 bp:n insertiolle nukleotidissa 1311, mikä johti kehyssiirtymään ja ennenaikaiseen ketjun päättymiseen proteiinin kohdassa 457.
.0008 SJOGREN-LARSSONIN syndrooma
ALDH3A2, LYS266ASN
SNP: rs72547569, gnomAD: rs72547569, ClinVar: RCV000001710, RCV000414702
Potilaalla, jolla on Sjogren-Larssonin oireyhtymä (SLS; 270200), Rizzo et ai. (1999) havaitsivat, että lys266-to-asn (K266N) -mutaatiolla ALDH10-geenissä näytti olevan suurempi tuhoisa vaikutus mRNA:n stabiilisuuteen kuin entsyymin katalyyttiseen aktiivisuuteen.
.0009 SJOGREN-LARSSONIN syndrooma
ALDH3A2, ASN386SER
SNP: rs72547575, gnomAD: rs72547575, ClinVar: RCV000001711, RCV000793431
Nuorella japanilaisella potilaalla, jolla oli Sjogren-Larssonin oireyhtymä (SLS; 270200), Aoki et al. (2000) raportoivat homotsygoottisen A-G-siirtymän nukleotidiasemassa 1157 ALDH10-geenissä, mikä johti asn386-ser-mutaatioon (N386S) FALDH:ssa. Asparagiinitähde asemassa 386 on erittäin konservoitunut useissa eri lajeissa ja erityyppisissä aldehydidehydrogenaaseissa.
Katso myös:
Rizzo et ai. (1988)
VIITTEET
-
Aoki, N., Suzuki, H., Ito, K., Ito, M.FALDH-geenin uusi pistemutaatio japanilaisessa perheessä, jolla on Sjogren-Larssonin oireyhtymä.J. Invest. Derm. 114: 1065-1066, 2000. [PubMed: 10792573] [Koko teksti: https://doi.org/10.1046/j.1523-1747.2000.00960-5.x]
-
Chang, C., Yoshida, A.Ihmisen rasva-aldehydidehydrogenaasigeeni (ALDH10): järjestäytyminen ja kudoksesta riippuvainen ilmentyminen.Genomics 40: 80-85, 1997. [PubMed: 9070922] [Koko teksti: https://doi.org/10.1006/geno.1996.4547]
-
De Laurenzi, V., Rogers, G.R., Hamrock, D.J., Marekov, L.N., Steinert, P.M., Compton, J.G., Markova, N., Rizzo, W.B.Sjogren-Larssonin oireyhtymä johtuu rasva-aldehydidehydrogenaasigeenin mutaatioista.Nature Genet. 12: 52-57, 1996. [PubMed: 8528251] [Koko teksti: https://doi.org/10.1038/ng0196-52]
-
De Laurenzi, V., Rogers, G.R., Tarcsa, E., Carney, G., Marekov, L., Bale, S.J., Compton, J.G., Markova, N., Steinert, P.M., Rizzo, W.B.Sjogren-Larssonin oireyhtymä johtuu yhteisestä mutaatiosta pohjoiseurooppalaisilla ja ruotsalaisilla potilailla.J. Invest. Derm. 109: 79-83, 1997. [PubMed: 9204959] [Koko teksti: https://doi.org/10.1111/1523-1747.ep12276622]
-
IJlst, L., Oostheim, W., van Werkhoven, M., Willemsen, M. A. A. P., Wanders, R. J. A.Sjogren-Larssonin oireyhtymän molekyyliperusta: 1297-1298 del GA- ja 943C-T-mutaation esiintymistiheys 29 potilaalla.J. Peri. Metab. Dis. 22: 319-321, 1999. [PubMed: 10384396] [Koko teksti: https://doi.org/10.1023/a:1005508205450]
-
Pigg, M., Jagell, S., Sillen, A., Weissenbach, J., Gustavson, K.-H., Wadelius, C.Sjogren-Larssonin oireyhtymän geeni on lähellä D17S805:tä kytkentäanalyysin ja alleelisen assosioinnin perusteella.Nature Genet. 8: 361-364, 1994. Huomautus: Erratum: Nature Genet. 9: 451 vain, 1995. [PubMed: 7894487] [Koko teksti: https://doi.org/10.1038/ng1294-361]
-
Rizzo, W. B., Carney, G., Lin, Z.Sjogren-Larssonin oireyhtymän molekyyliperusta: rasva-aldehydidehydrogenaasigeenin mutaatioanalyysi.Olen. J. Hum. Genet. 65: 1547-1560, 1999. [PubMed: 10577908] [Koko teksti: https://doi.org/10.1086/302681]
-
Rizzo, W. B., Dammann, A. L., Craft, D. A.Sjogren-Larssonin oireyhtymä: rasva-alkoholin hapettumisen heikkeneminen viljellyissä fibroblasteissa johtuen puutteellisesta rasva-alkoholi:nikotiiniamidiadeniinidinukleotidioksidoreduktaasiaktiivisuudesta.J. Clin. Sijoittaa. 81: 738-744, 1988. [PubMed: 3343337] [Koko teksti: https://doi.org/10.1172/JCI113379]
-
Rogers, G. R., Markova, N. G., De Laurenzi, V., Rizzo, W. B., Compton, J. G.Ihmisen rasva-aldehydidehydrogenaasigeenin (FALDH) genominen organisaatio ja ilmentyminen.Genomics 39: 127-135, 1997. [PubMed: 9027499] [Koko teksti: https://doi.org/10.1006/geno.1996.4501]
-
Rogers, G. R., Rizzo, W. B., Zlotogorski, A., Hashem, N., Lee, M., Compton, J. G., Bale, S. J.Geneettinen homogeenisuus Sjogren-Larssonin oireyhtymässä: yhteys kromosomiin 17p eri ei-ruotsalaisen etnisen alkuperän perheissä.Olen. J. Hum. Genet. 57: 1123-1129, 1995. [PubMed: 7485163]
-
Sillen, A., Anton-Lamprecht, I., Braun-Quentin, C., Kraus, C.S., Sayli, B.S., Ayuso, C., Jagell, S., Kuster, W., Wadelius, C.Mutaatioiden ja sekvenssivarianttien kirjo FALDH-geenissä potilailla, joilla on Sjogren-Larssonin oireyhtymä.Hyräillä. Mutat. 12: 377-384, 1998. [PubMed: 9829906] [Koko teksti: https://doi.org/10.1002/(SICI)1098-1004(1998)12:6<377::AID-HUMU3>3.I]CO;
-
Sillen, A., Holmgren, G., Wadelius, C.Ensimmäinen synnytystä edeltävä diagnoosi mutaatioanalyysillä perheessä, jolla on Sjogren-Larssonin oireyhtymä.Prenatal Diag. 17: 1147-1149, 1997. [PubMed: 9467812]
-
Sillen, A., Jagell, S., Wadelius, C.Pohjois-Ruotsista peräisin olevilla Sjogren-Larssonin oireyhtymäpotilailla tunnistettu missense-mutaatio FALDH-geenissä.Hyräillä. Genet. 100: 201-203, 1997. [PubMed: 9254849] [Koko teksti: https://doi.org/10.1007/s004390050490]
-
Tsukamoto, N., Chang, C., Yoshida, A.Sjogren-Larssonin oireyhtymään liittyvät mutaatiot.Ann. Hyräillä. Genet. 61: 235-242, 1997. [PubMed: 9250352] [Koko teksti: https://doi.org/10.1046/j.1469-1809.1997.6130235.x]
-
Vasiliou, V., Bairoch, A., Tipton, K.F., Nebert, D.W.Eukaryoottisen aldehydidehydrogenaasin (ALDH) geenit: ihmisen polymorfismit ja suositeltu nimikkeistö, joka perustuu erilaiseen evoluutioon ja kromosomikartoituksiin.Pharmacogenetics 9: 421-434, 1999. [PubMed: 10780262]
Luomispäivä:
Victor A. McKusick: 9.8.2005
Muokkaa historiaa:
laulu: 16.6.2017
laulu: 11.02.2015
mcolton : 10.2.2015
tpirozzi: 1.10.2013
alopez: 14.12.2012
laulu : 19.9.2012
laulu : 9.8.2005
FAQs
What is online Mendelian inheritance in man? ›
Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM™) is a comprehensive, authoritative and timely knowledgebase of human genes and genetic disorders compiled to support human genetics research and education and the practice of clinical genetics.
What information does the OMIM online mendelian inheritance in man database provide? ›OMIM® - Online Mendelian Inheritance in Man. ®
OMIM is a comprehensive, authoritative compendium of human genes and genetic phenotypes that is freely available and updated daily. The full-text, referenced overviews in OMIM contain information on all known mendelian disorders and over 16,000 genes.
OMIM is a comprehensive, authoritative compendium of human genes and genetic phenotypes that is freely available and updated daily. OMIM is authored and edited at the McKusick-Nathans Institute of Genetic Medicine, Johns Hopkins University School of Medicine, under the direction of Dr. Ada Hamosh.
What is Mendelian genetics in man? ›Mendelian inheritance refers to the inheritance of traits controlled by a single gene with two alleles, one of which may be dominant to the other. Not many human traits are controlled by a single gene with two alleles, but they are a good starting point for understanding human heredity.
What are 5 examples of Mendelian inheritance? ›There are five basic modes of inheritance for single-gene diseases: autosomal dominant, autosomal recessive, X-linked dominant, X-linked recessive, and mitochondrial.
What are some examples of Mendelian inheritance in humans? ›Examples of human autosomal Mendelian traits include albinism and Huntington's disease. Examples of human X-linked traits include red-green colour blindness and hemophilia.
What is the importance of omim database? ›The database may be used as a resource for locating literature relevant to inherited conditions, and its numbering system is widely used in the medical literature to provide a unified index for genetic diseases.
What is the importance of OMIM? ›OMIM's gene map is a tabular database that brings together genes and phenotypes when evidence merits and facilitates the creation of Phenotypic Series. As an adjunct to native OMIM data, OMIM gene and phenotype entries have copious external links to relevant information in other curated databases.
What was up with Mendel's data? ›“Mendel's data are improbably close to what his theory predicted,” says Gregory Radick, a science historian at the University of Leeds. “But the idea that Mendel just made them up, out of thin air, is preposterous.” The more likely explanation is that some unconscious bias played a role in how he judged his results.
Who maintains OMIM? ›Distribution of OMIM and software development are provided by the National Center for Biotechnology Information (NCBI) at the National Library of Medicine (NLM).
Who writes OMIM? ›
OMIM is authored and edited at the McKusick-Nathans Institute of Genetic Medicine, Johns Hopkins University School of Medicine, under the direction of Dr. Ada Hamosh. The OMIM database is made available to the general public subject to certain restrictions.
Is OMIM a secondary database? ›OMIM is a secondary database consists of data derived from the analysis of primary data such as sequences, active site residue of proteins and so on. Thus the correct answer is option C.
What are the 3 Mendelian genetics? ›Answer: Mendel proposed the law of inheritance of traits from the first generation to the next generation. Law of inheritance is made up of three laws: Law of segregation, law of independent assortment and law of dominance.
What are 4 examples of Mendelian traits? ›- Ability to taste phenylthiocarbamide.
- Albinism.
- Blood type.
- Brachydactyly (Shortness of fingers and toes)
- Cheek dimples.
- Cleft chin.
- Free or attached earlobes.
- Wet or dry earwax.
There are four basic types of Mendelian inheritance patterns: autosomal dominant, autosomal recessive, X-linked recessive, and X-linked dominant.
What is Mendelian inheritance explanation? ›Mendelian inheritance refers to an inheritance pattern that follows the laws of segregation and independent assortment in which a gene inherited from either parent segregates into gametes at an equal frequency.
What is Mendelian population with reference to man? ›Specifically, a Mendelian population is a group of individuals who interbreed among themselves according to a certain system of mating and form a breeding community. These individuals share a common gene pool that is the total genic content of the group.
How does Mendelian genetics apply to humans? ›Mendelian traits in humans are human traits that are substantially influenced by Mendelian inheritance. Most – if not all – Mendelian traits are also influenced by other genes, the environment, immune responses, and chance.